Elwira Lisowska


Elwira Lisowska, urodzona 6 maja 1930 roku w Przemyślu, stanowi wybitną postać w dziedzinie biochemii.

Jako polska biochemik oraz profesor nauk biologicznych, przyczyniła się znacząco do rozwoju tej specjalistycznej dyscypliny, zdobywając uznanie zarówno w kraju, jak i poza jego granicami.

Życiorys

Elwira Lisowska ukończyła studia na Wydziale Chemicznym Politechniki Wrocławskiej w 1952 roku. Już w czasach studenckich angażowała się w prace badawcze pod okiem prof. Tadeusza Baranowskiego. W 1955 roku rozpoczęła zatrudnienie w Instytucie Immunologii i Terapii Doświadczalnej PAN we Wrocławiu. Jej praca doktorska została obroniona w 1962 roku, a habilitacja miała miejsce w 1970 roku.

Odwiedziła Massachussetts General Hospital w Bostonie, USA, gdzie w latach 1969–1970 odbyła staż podoktorski w laboratorium dr. Rogera W. Jeanloza. W 1980 roku została profesorem nadzwyczajnym, a sześć lat później profesorem zwyczajnym. W okresie od 1973 do 2000 roku zajmowała stanowisko kierownika Laboratorium Immunochemii Tkankowej, które później przekształciło się w Laboratorium Immunochemii Glikokoniugatów.

W latach 1992–2000 pełniła funkcję zastępcy dyrektora Instytutu Immunologii i Terapii Doświadczalnej PAN, odpowiedzialnego za sprawy naukowe. W jej dorobku naukowym znajduje się 130 artykułów naukowych oraz rozdziałów w książkach, w przeważającej części dotyczących biochemii, glikobiologii i nauki o grupach krwi. Lisowska była promotorem 9 prac doktorskich, w tym Marcina Czerwińskiego, a także wspierała 6 współpracowników, którzy uzyskali habilitację.

Oprócz działalności naukowej, była aktywnym członkiem rad redakcyjnych w takich czasopismach jak: Archivum Immunologiae et Therapiae Experimentalis (1980–2016), European Journal of Biochemistry (1979–1987), Glycoconjugate Journal (1984–1990), Acta Biochimica Polonica (1977–2015) oraz Advances of Clinical and Experimental Medicine (2000–2003). W 2001 roku zakończyła swoją karierę naukową i przeszła na emeryturę.

Działalność naukowa

Elwira Lisowska jest naukowcem, której badania w znaczący sposób przyczyniły się do zrozumienia systemu grupowego MN erytrocytów ludzkich, specyficznie związanego z główną sjaloglikoproteiną krwinek, glikoforyną A (GPA). Początkowo w literaturze dominowało przekonanie, że różnice w budowie antygenów erytrocytów wynikają przede wszystkim z obecności różnych cukrów, analogicznie do układu ABO. Jednakże, przeprowadzone przez ją badania ukazały, że zróżnicowanie między antygenami M i N ma swoje źródło w odmiennych resztach aminokwasowych znajdujących się w pozycjach 1 i 5 łańcucha polipeptydowego glikoforyny A.

Wśród wielu jej osiągnięć znajduje się także praca dotycząca antygenu NOR, który odgrywa kluczową rolę w rzadkiej formie poliaglutynacji NOR. Elwira Lisowska szczegółowo opisała strukturę tego antygenu, który zalicza się do nietypowych glikosfingolipidów w obrębie ludzkiego układu grupowego P1PK. Zidentyfikowała, że antygen ten jest identyfikowany przez przeciwciała powszechnie obecne w surowicy ludzkiej.

Dodatkowym osiągnięciem jest wyjaśnienie, że antygen rakowo-płodowy, znany jako karcynoembrionalny (CEA), ma zdolność do tworzenia dimerów w roztworze, a ludzkie białko pasma 3, znane jako Band 3, ulega degradacji proteolitycznej w trakcie życia erytrocytu, co jest ściśle związane z procesem usuwania starych komórek z krwiobiegu.

Lisowska scharakteryzowała także szereg lektyn, w tym lektynę pochodzącą z rośliny Vicia graminea, która jest specyficzna wobec antygenu grupowego N. W swoich badaniach opisała innowacyjne metody modyfikacji lektyn oraz ukazała potencjalne zastosowania tych technik w badaniach dotyczących glikokoniugatów. Ponadto współuczestniczyła w analizie struktury i funkcji łańcuchów cukrowych glikoforyny A oraz glikoforyny C znajdujących się w ludzkich erytrocytach.

W trakcie swojej kariery Elwira Lisowska otrzymała, a także scharakteryzowała wiele przeciwciał monoklonalnych, które mają zdolność do rozpoznawania antygenów M i N, a także innych fragmentów glikoforyn oraz antygenu T, znanego jako receptor Thomsena-Friedenreicha. Badania, które realizowała, miały doniosłe znaczenie dla określenia właściwości antygenowych glikoforyny A u ludzi.

Odznaczenia i wyróżnienia

Elwira Lisowska została wyróżniona wieloma nagrodami, które podkreślają jej osiągnięcia i wkład w dziedzinę biochemii. Poniżej przedstawiamy listę jej odznaczeń:

  • 1989 – Nagroda im. Jakuba Karola Parnasa Polskiego Towarzystwa Biochemicznego,
  • 2014 – Krzyż Kawalerski Orderu Odrodzenia Polski,
  • 2016 – Diplome d’Honneur Polskiego Towarzystwa Biochemicznego.

Przypisy

  1. Pani Prof. Elwira Lisowska @IITDPAN otrzymuje Diplome d'Honneur Polskiego Towarzystwa Biochemicznego z rąk Prezesa PTBioch, prof. Legockiego [online], Twitter [dostęp 19.08.2020 r.]
  2. Prof. zw. dr hab. Elwira Lisowska, [w:] baza „Ludzie nauki” portalu Nauka Polska (OPI PIB) [dostęp 19.08.2020 r.]
  3. David J.D.J. Ashline i inni, The structures of glycophorin C N-glycans, a putative component of the GPC receptor site for Plasmodium falciparum EBA-140 ligand, „Glycobiology”, 25 (5), 2015, s. 570–581, DOI: 10.1093/glycob/cwu188, PMID: 25552259, PMCID: PMC4840387 (ang.).
  4. Sten-ÅkeS.Å. Fredriksson i inni, ABH blood group antigens in N-glycan of human glycophorin A, „Archives of Biochemistry and Biophysics”, 498 (2), 2010, s. 127–135, DOI: 10.1016/j.abb.2010.04.017, PMID: 20434428 (ang.).
  5. Albert M.A.M. Wu i inni, Lectins as tools in glycoconjugate research, „Glycoconjugate Journal”, 26 (8), 2008, s. 899, DOI: 10.1007/s10719-008-9119-7, PMID: 18368479 (ang.).
  6. MariaM. Duk i inni, Specificity of human anti-NOR antibodies, a distinct species of “natural” anti-α-galactosyl antibodies, „Glycobiology”, 13 (4), 2003, s. 279–284, DOI: 10.1093/glycob/cwg036, PMID: 12626386 (ang.).
  7. MariaM. Duk i inni, Structure of a Neutral Glycosphingolipid Recognized by Human Antibodies in Polyagglutinable Erythrocytes from the Rare NOR Phenotype, „Journal of Biological Chemistry”, 276 (44), 2001, s. 40574–40582, DOI: 10.1074/jbc.M102711200, PMID: 11504714 (ang.).
  8. ElwiraE. Lisowska i inni, Antigenic Properties of Human Glycophorins – An Update, [w:] Albert M.A.M. Wu (red.), Advances in Experimental Medicine and Biology, Boston, MA: Springer US, 2001, s. 155–169, DOI: 10.1007/978-1-4615-1267-7_12, ISBN 978-1-4615-1267-7, PMID: 14533797 (ang.).
  9. ElwiraE. Lisowska, MariaM. Duk, Polyagglutination NOR: new glycosphingolipid antigens recognized by a new type of common human anti-α-galactosyl antibodies, „Archives of Biochemistry and Biophysics”, 426 (2), Highlight Issue on Glycobiology Dedicated to the Memory of Victor Ginsburg, 2004, s. 142–147, DOI: 10.1016/j.abb.2004.02.035, PMID: 15158664 (ang.).
  10. KazimieraK. Waśniowska i inni, Analysis of peptidic epitopes recognized by the three monoclonal antibodies specific for the same region of glycophorin a but showing different properties, „Molecular Immunology”, 29 (6), 1992, s. 783–791, DOI: 10.1016/0161-5890(92)90188-4, PMID: 1376415 (ang.).
  11. ElwiraE. Lisowska, AnnaA. Krop-Watorek, PawełlP. Sedlaczek, The dimeric structure of carcinoembryonic antigen (CEA), „Biochemical and Biophysical Research Communications”, 115 (1), 1983, s. 206–211, DOI: 10.1016/0006-291X(83)90990-7 (ang.).
  12. MariaM. Duk i inni, Studies on the Specificity of the Binding Site of Vicia graminea Anti-N Lectin, „European Journal of Biochemistry”, 123 (1), 1982, s. 105–112, DOI: 10.1111/j.1432-1033.1982.tb06505.x, ISSN 1432-1033, PMID: 7067692 [dostęp 26.08.2020 r.] (ang.).
  13. MarcinM. Czerwiński i inni, Degradation of the human erythrocyte membrane band 3 studied with the monoclonal antibody directed against an epitope on the cytoplasmic fragment of band 3, „European Journal of Biochemistry”, 174 (4), 1988, s. 647–654, DOI: 10.1111/j.1432-1033.1988.tb14147.x (ang.).
  14. KazimieraK. Waśniowska, ZofiaZ. Drzeniek, ElwiraE. Lisowska, The amino acids of M and N blood group glycopeptides are different, „Biochemical and Biophysical Research Communications”, 76 (2), 1977, s. 385–390, DOI: 10.1016/0006-291X(77)90736-7, PMID: 1027437 (ang.).
  15. IgaI. Steuden i inni, The monoclonal antibody, anti-asialoglycophorin from human erythrocytes, specific forβ-d-Gal-1-3-α-d-GalNAc-chains (Thomsen-Friedenreich receptors), „Glycoconjugate Journal”, 2 (3), 1985, s. 303–314, DOI: 10.1007/BF01049276 (ang.).
  16. HubertH. Krotkiewski i inni, An improved approach to the analysis of the structure of small oligosaccharides of glycoproteins: application to the O-linked oligosaccharides from human glycophorin A, „Carbohydrate Research”, 239, 1993, s. 35–50, DOI: 10.1016/0008-6215(93)84201-G, PMID: 8384526 (ang.).

Oceń: Elwira Lisowska

Średnia ocena:4.55 Liczba ocen:22